猪β-防御素2(Porcine β Defensin 2,pBD2)具有抗菌和免疫调节功能，实验室前期研究发现丝氨酸蛋白酶抑制剂B2(Serpin family B member 2,SerpinB2)是pBD2发挥抗感染作用的一个关键基因。本研究对猪SerpinB2进行了生物信息学分析，并通过荧光定量PCR检测其在pBD2抵御产肠毒性大肠杆菌（ETEC）K88感染时的表达。结果表明猪SerpinB2基因的编码区（CDS）全长1 323 bp，编码440个氨基酸。猪SerpinB2氨基酸与绵羊同源性最高，与小鼠同源性最低。SerpinB2蛋白的等电点为5.27，亲水性平均值为-0.204，不稳定指数为39.16，脂肪指数为84.48，说明为亲水稳定的可溶性蛋白。该蛋白无信号肽序列和跨膜结构域，具有2个潜在的N-糖基化位点，4个O-糖基化和多个磷酸化修饰位点。其二级结构主要由α-螺旋和无规则卷曲组成，三级结构具有Serpin蛋白特有的结构，与PLAT、PLAU、PLAUR、SerpinE1等蛋白存在互作关系。RT-qPCR结果表明pBD2显著抑制ETEC K88感染引起的SerpinB2基因的上调表达，表明SerpinB2基因可能是pBD2抵御ETEC感染的关键基因。本研究为进一步深入探讨猪SerpinB2在pBD2抗感染过程中的作用提供了理论依据。